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La question de savoir comment certaines enzymes algales permettaient d'atteindre le taux de transfert de proton élevé pour la production d'hydrogène avait déjà fait l'objet de spéculations. Les docteurs Martin Winkler, Jifu Duan, Eckhard Hofmann et Thomas Happe de la Ruhr-Universität Bochum (RUB), ainsi que des collègues de la Freie Universität Berlin, ont tracé le chemin des protons jusqu'au centre actif de [FeFe]-hydrogénases. Leurs découvertes pourraient permettre aux scientifiques de créer des reproductions chimiques stables de biocatalyseurs aussi efficaces, mais fragiles. Les chercheurs ont publié leur rapport dans la revue Nature Communications à partir du 9 novembre 2018.
Efficacité unique due à la voie de transfert
Dans leur centre catalytique, les hydrogénases produisent de l'hydrogène moléculaire (H2) à partir de deux protons et de deux électrons. Ils extraient les protons nécessaires à ce processus de l'eau environnante et les transfèrent – via une chaîne de transport – dans leur noyau catalytique. La voie exacte du proton à travers l'hydrogénase n'avait pas encore été comprise. "Cette voie de transfert est un puzzle crucial pour comprendre l'interaction entre cofacteur et protéine, ce qui explique pourquoi les biocatalyseurs sont tellement plus efficaces que les complexes chimiques produisant de l'hydrogène", explique le Dr Martin Winkler, l'un des auteurs de cette étude. du groupe de recherche Photobiotechnology à RUB.
Structures de variants enzymatiques décodés
Afin de déterminer lesquels des composants de l’hydrogénase sont impliqués dans le transfert de proton, les chercheurs les ont substitués individuellement. Ils ont été remplacés chacun par un acide aminé ayant une fonction similaire ou par un acide aminé dysfonctionnel. Ainsi, 22 variantes de deux hydrogénases différentes ont été créées. Par la suite, les chercheurs ont comparé ces variantes sous différents aspects, notamment leurs propriétés spectroscopiques et leur activité enzymatique. "Les structures moléculaires de douze variantes de protéines, qui ont été résolues à l'aide d'une badyse de structure aux rayons X, se sont révélées particulièrement instructives", a déclaré Winkler.
Les acides aminés sans fonction bloquent les hydrogénases
Selon où et comment les chercheurs avaient changé l'hydrogénase, la production d'hydrogène devenait moins efficace, voire totalement arrêtée. "Ainsi, nous avons vérifié pourquoi certaines variantes sont gravement altérées en termes d'activité enzymatique et pourquoi d'autres le sont à peine – contre toute attente", déclare Martin Winkler.
Plus les acides aminés remplacés étaient situés près du centre catalytique, moins l'hydrogénase était en mesure de compenser ces modifications. Si des blocs de construction sans fonction étaient intégrés dans des emplacements sensibles, la production d'hydrogène était arrêtée. "L'état ainsi généré ressemble à une sursaturation due au stress de protons, des protons et de l'hydrogène étant simultanément introduits dans l'hydrogénase", explique Martin Winkler. "Au cours de notre projet, nous avons pu pour la première fois stabiliser et badyser cet état extrêmement transitoire que nous avions déjà rencontré lors d'expériences."
Informations de base précieuses
Cette étude a permis d'affecter les fonctions d'acides aminés individuels à la voie de transfert de protons pour le groupe d'enzymes de [FeFe] des hydrogénases. "En outre, il fournit des informations précieuses sur le mécanisme moléculaire du transfert de protons par les protéines rédox-actives et sur leurs exigences structurelles", conclut Thomas Happe.
Le financement
Le projet a été financé par la Fondation Volkswagen, le China Scholarship Council et la Fondation allemande de la recherche, sous l'égide du cluster d'excellence Resolv (EXC1069).
Source de l'histoire:
Matériel fourni par Université de la Ruhr à Bochum. Original écrit par Meike Drießen; traduit par Donata Zuber. Remarque: le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.
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